Información Técnica

Información sobre Péptidos

Introducción a los Péptidos

¿Qué es un Péptido?

Un péptido es un compuesto químico natural que contiene dos o más aminoácidos conectados entre sí por enlaces peptídicos. Un enlace peptídico es un enlace covalente que se forma entre dos aminoácidos cuando un grupo carboxilo o extremo C de un aminoácido reacciona con el grupo amino o extremo N de otro aminoácido en una reacción de condensación (durante la reacción se libera una molécula de agua). El enlace resultante es un enlace CO-NH y forma una molécula de péptido o amida. Asimismo, los enlaces peptídicos son enlaces amida.

La palabra "péptido" proviene del griego πέσσειν, que significa "digerir". Los péptidos son una parte esencial de la naturaleza y la bioquímica, y miles de péptidos ocurren naturalmente en el cuerpo humano y en los animales. Además, se descubren y sintetizan nuevos péptidos regularmente en el laboratorio. De hecho, este descubrimiento e innovación en el estudio de los péptidos es muy prometedor para el futuro en los campos de la salud y el desarrollo farmacéutico.

¿Cómo se Forman los Péptidos?

Los péptidos se forman tanto de manera natural dentro del cuerpo como sintéticamente en el laboratorio. El cuerpo fabrica algunos péptidos de forma orgánica, como los péptidos ribosomales y no ribosomales. En el laboratorio, los procesos modernos de síntesis de péptidos pueden crear un número virtualmente ilimitado de péptidos utilizando técnicas como la síntesis en fase líquida o la síntesis en fase sólida. Si bien la síntesis en fase líquida tiene algunas ventajas, la síntesis de péptidos en fase sólida es el proceso estándar utilizado hoy en día.

El primer péptido sintético fue descubierto en 1901 por Emil Fischer en colaboración con Ernest Fourneau. La oxitocina, el primer polipéptido, fue sintetizada en 1953 por Vincent du Vigneaud.

Terminología de los Péptidos

Los péptidos se clasifican generalmente según la cantidad de aminoácidos que contienen. El péptido más corto, compuesto por solo dos aminoácidos, se denomina "dipéptido". Asimismo, un péptido con 3 aminoácidos se conoce como "tripéptido". Los oligopéptidos se refieren a péptidos más cortos compuestos por un número relativamente pequeño de aminoácidos, generalmente menos de diez. Los polipéptidos, por el contrario, suelen estar compuestos por más de al menos diez aminoácidos. Los péptidos mucho más grandes (aquellos compuestos por más de 40-50 aminoácidos) generalmente se denominan proteínas.

Si bien el número de aminoácidos contenidos es un determinante principal para diferenciar entre péptidos y proteínas, a veces se hacen excepciones. Por ejemplo, ciertos péptidos más largos se han considerado proteínas (como la beta amiloide), y ciertas proteínas más pequeñas se denominan péptidos en algunos casos (como la insulina).

Clasificación de los Péptidos

Los péptidos se dividen generalmente en varias clases. Estas clases varían según cómo se producen los péptidos. Por ejemplo, los péptidos ribosomales se producen a partir de la traducción del ARNm. Los péptidos ribosomales a menudo funcionan como hormonas y moléculas de señalización en los organismos. Estos pueden incluir péptidos de taquicinina, péptidos intestinales vasoactivos, péptidos opioides, péptidos pancreáticos y péptidos de calcitonina. Los antibióticos como las microcinas son péptidos ribosomales producidos por ciertos organismos. Los péptidos ribosomales a menudo pasan por el proceso de proteólisis (la descomposición de proteínas en péptidos más pequeños o aminoácidos) para alcanzar su forma madura.

Por el contrario, los péptidos no ribosomales son producidos por enzimas específicas de péptidos, no por el ribosoma (como en los péptidos ribosomales). Los péptidos no ribosomales son frecuentemente cíclicos en lugar de lineales, aunque a menudo pueden ocurrir péptidos no ribosomales lineales. Los péptidos no ribosomales pueden desarrollar estructuras cíclicas extremadamente complejas y aparecen frecuentemente en plantas, hongos y organismos unicelulares. El glutatión, una parte clave de las defensas antioxidantes en organismos aeróbicos, es el péptido no ribosomal más común.

Los péptidos de la leche se forman a partir de las proteínas de la leche. Pueden ser producidos por descomposición enzimática mediante enzimas digestivas o por las proteinasas formadas por lactobacilos durante la fermentación de la leche. Además, las peptonas son péptidos derivados de la leche o carne animal que han sido digeridos por digestión proteolítica. Las peptonas se utilizan a menudo en el laboratorio como nutrientes para el cultivo de hongos y bacterias.

Los fragmentos de péptidos, además, se encuentran más comúnmente como productos de degradación enzimática realizada en el laboratorio sobre una muestra controlada. Sin embargo, los fragmentos de péptidos también pueden ocurrir naturalmente como resultado de la degradación por efectos naturales.

Términos Importantes sobre Péptidos

Existen algunos términos básicos relacionados con los péptidos que son clave para una comprensión general de los mismos, su síntesis y su uso en investigación y experimentación:

  • Aminoácidos Los péptidos están compuestos por aminoácidos. Un aminoácido es cualquier molécula que contiene grupos funcionales tanto amina como carboxilo. Los alfa-aminoácidos son los bloques de construcción a partir de los cuales se construyen los péptidos.
  • Péptidos Cíclicos Un péptido cíclico es aquel en el que la secuencia de aminoácidos forma una estructura de anillo en lugar de una cadena recta. Ejemplos de péptidos cíclicos incluyen melanotan-2 y PT-141 (Bremelanotide).
  • Secuencia de Péptidos La secuencia de péptidos es simplemente el orden en el que los residuos de aminoácidos están conectados por enlaces peptídicos en el péptido.
  • Enlace Peptídico Un enlace peptídico es un enlace covalente que se forma entre dos aminoácidos cuando un grupo carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo amino de otro aminoácido. Esta reacción es una reacción de condensación (se libera una molécula de agua).
  • Mapeo de Péptidos El mapeo de péptidos es un proceso que se utiliza para validar o descubrir la secuencia de aminoácidos de péptidos o proteínas específicas. Los métodos de mapeo logran esto rompiendo el péptido o proteína con enzimas y examinando el patrón resultante de sus secuencias de aminoácidos o bases de nucleótidos.
  • Miméticos de Péptidos Un mimético de péptido es una molécula que imita biológicamente ligandos activos de hormonas, citoquinas, sustratos enzimáticos, virus u otras biomoléculas. Los miméticos pueden ser péptidos naturales, péptidos modificados sintéticamente o cualquier otra molécula que realice la función mencionada.
  • Huella Peptídica Una huella peptídica es un patrón cromatográfico del péptido. Se produce hidrolizando parcialmente el péptido, lo que lo rompe en fragmentos, y luego mapeando en 2D esos fragmentos resultantes.
  • Biblioteca de Péptidos Una biblioteca de péptidos está compuesta por un gran número de péptidos que contienen una combinación sistemática de aminoácidos. Estas bibliotecas se utilizan a menudo en el estudio de proteínas con fines bioquímicos y farmacéuticos. La síntesis en fase sólida es la técnica más frecuente utilizada para preparar bibliotecas de péptidos.

Síntesis de Péptidos

Síntesis de Péptidos

¿Qué es la Síntesis de Péptidos?

Caracterizada por la formación de un enlace peptídico entre dos aminoácidos, la síntesis de péptidos es, esencialmente, la producción de péptidos. Aunque en sus inicios la síntesis estaba obstaculizada por prácticas de producción relativamente ineficientes, los avances en química y tecnología han llevado a métodos de síntesis enormemente mejorados. Con el fuerte crecimiento del campo de la ciencia de los péptidos, está claro que los péptidos sintéticos continuarán desempeñando roles vitales en áreas de progreso científico y médico en la era moderna.

¿Cómo se Sintetizan los Péptidos?

Los péptidos se sintetizan uniendo dos aminoácidos. Esto se logra más a menudo uniendo el extremo C, o grupo carboxilo, de un aminoácido al extremo N, o grupo amino, de otro. A diferencia de la biosíntesis de proteínas, que implica una unión del extremo N al extremo C, la síntesis de péptidos ocurre en dirección C-a-N.

Si bien hay veinte aminoácidos que ocurren comúnmente en el mundo natural (como arginina, lisina y glutamina), también se han sintetizado muchos otros aminoácidos. Esto permite abundantes posibilidades en la creación de nuevos péptidos. Sin embargo, los aminoácidos tienen numerosos grupos reactivos que pueden interactuar negativamente durante el proceso de síntesis, llevando a truncamientos o ramificaciones no deseadas de la cadena peptídica o causando una pureza o rendimiento subóptimos. Como resultado, la síntesis de péptidos es un proceso complejo que debe llevarse a cabo por expertos.

Para asegurar el resultado deseado del proceso de síntesis y evitar reacciones extrañas e indeseadas, ciertos grupos reactivos de los aminoácidos deben desactivarse, o protegerse, para que no reaccionen. Así, los científicos han diseñado grupos químicos especiales para hacer precisamente eso. Llamados "grupos protectores", se pueden separar en tres categorías:

  • Grupos protectores del extremo N Estos grupos protegen los extremos N de los aminoácidos. Conocidos como grupos protectores temporales, se eliminan con relativa facilidad para facilitar la formación de enlaces peptídicos. El terc-butoxicarbonilo (Boc) y el 9-fluorenilmetoxicarbonilo (Fmoc) son dos grupos protectores del extremo N utilizados frecuentemente.
  • Grupos protectores del extremo C Estos grupos protegen el extremo C de los aminoácidos. El uso de grupos protectores del extremo C está justificado en la síntesis de péptidos en fase líquida pero no en la fase sólida.
  • Grupos protectores de cadena lateral Dado que las cadenas laterales de los aminoácidos son bastante propensas a la reactividad durante la síntesis, se necesitan varios grupos protectores únicos para proteger contra reacciones no deseadas. Capaces de permanecer intactos durante los muchos ciclos de tratamiento químico en la síntesis, se conocen como grupos protectores permanentes y solo se eliminan con ácidos fuertes al finalizar la síntesis.

Procesos de Síntesis de Péptidos

El enfoque original para la síntesis de péptidos era a través de un proceso conocido como síntesis en fase líquida (SPS). Aunque la SPS todavía tiene mérito hoy en día, notablemente en la producción a gran escala, ha sido suplantada en gran medida por la síntesis de péptidos en fase sólida (SPPS). Esto se debe a que la SPPS ofrece varias ventajas, incluyendo alto rendimiento, pureza y velocidad de producción.

La SPPS implica cinco pasos realizados de manera cíclica:

  1. Unir un aminoácido al polímero
  2. Protección (para prevenir reacciones no deseadas)
  3. Acoplamiento
  4. Desprotección (para permitir que el ácido unido reaccione con el siguiente aminoácido a añadir)
  5. Eliminación del polímero (resultando en un péptido libre)

Además, la síntesis SPPS puede mejorarse aún más mediante el uso de SPPS asistida por microondas. Esto es particularmente útil al sintetizar secuencias largas de péptidos, ya que tanto el rendimiento como la velocidad pueden mejorar.

Aunque procesos como SPPS ofrecen excelentes estándares de pureza y rendimiento, aún pueden ocurrir impurezas. Esta probabilidad aumenta con la longitud de la secuencia del péptido. Por lo tanto, se utilizan ciertas técnicas de purificación para asegurar una calidad óptima. Entre estas se encuentran la cromatografía de fase inversa (RPC) y la cromatografía líquida de alta resolución (HPLC). Aprovechando las propiedades fisicoquímicas de los péptidos, estos métodos de purificación son capaces de separar las impurezas del péptido deseado.

El Valor de los Péptidos Sintéticos

Los péptidos han demostrado ser elementos críticos de la investigación biomédica, y su síntesis continúa impulsando el progreso científico mundial. El potencial terapéutico de los péptidos ha atraído la atención de farmacéuticas, y varios medicamentos hechos de péptidos han recibido aprobación de la FDA. La eficacia, especificidad y baja toxicidad de los péptidos nos aseguran que continuarán siendo desarrollados para propósitos farmacéuticos y diagnósticos, manteniéndose como un área creciente de investigación bioquímica.

Solubilidad de los Péptidos

Solubilidad de Péptidos

¿Qué Factores Determinan la Solubilidad?

Ocasionalmente, uno de los aspectos más difíciles de realizar investigación con péptidos sintéticos puede ser determinar el disolvente más efectivo. Muchos péptidos se disuelven fácilmente en soluciones acuosas (agua estéril), pero algunos investigadores pueden encontrar problemas de baja solubilidad o insolubilidad, particularmente con péptidos que contienen largas secuencias de aminoácidos hidrofóbicos. Sin embargo, se puede predecir la solubilidad estudiando las características de sus aminoácidos individuales.

La solubilidad de un péptido está determinada principalmente por las propiedades físicas de sus aminoácidos. Los aminoácidos pueden clasificarse como básicos, ácidos, polares sin carga o no polares. Los aminoácidos no polares son hidrofóbicos (no se disuelven en soluciones acuosas). Los péptidos que contienen un número relativamente grande de aminoácidos no polares o polares sin carga generalmente se disuelven más eficazmente en disolventes orgánicos como DMSO, propanol, isopropanol, metanol o DMF. Aquellos con alto contenido de aminoácidos ácidos típicamente pueden disolverse en disolventes básicos, y viceversa. Sin embargo, siempre se debe intentar disolver los péptidos en agua estéril primero, especialmente cuando contienen menos de cinco residuos.

Pautas de Solubilidad de Péptidos

Los investigadores siempre deben probar la solubilidad con una pequeña cantidad de péptido. Se debe permitir que los péptidos alcancen la temperatura ambiente antes de intentar disolverlos. Si los intentos con agua estéril no tienen éxito, se deben probar soluciones que puedan eliminarse por liofilización, permitiendo recuperar el péptido sin comprometerlo.

Para ayudar con la solubilidad, se pueden utilizar técnicas de calentamiento leve (menos de 40 °C) o sonicación. Sin embargo, estas técnicas solo ayudarán a disolver; no alterarán las características inherentes de solubilidad del péptido.

Prediciendo Características de Solubilidad

Para predecir las características de solubilidad, primero se debe evaluar la composición de aminoácidos, ya que el número y tipos de cargas iónicas influyen en la solubilidad. Específicamente, se debe determinar si el péptido es ácido, básico o neutro. Para determinar esto, use los siguientes pasos:

  • 1. Asigne un valor de -1 a los residuos ácidos (Asp, Glu, terminal C).
  • 2. Asigne un valor de +1 a cada residuo básico (Lys, Arg, terminal N).
  • 3. Asigne un valor de +1 a cada residuo His a pH 6.
  • 4. Calcule la carga neta total sumando el número total de cargas.

Disolviendo el Péptido en Solución

Una vez calculada la carga neta, se pueden hacer predicciones e intentar disolver el péptido. Intente primero con agua estéril. Si no es efectivo, proceda con las siguientes pautas:

  • Si la carga neta es positiva, intente con una solución de ácido acético (10%-30%). Si no funciona, pruebe con TFA (< 50 μl).
  • Si la carga es negativa, intente con hidróxido de amonio (NH4OH; < 50 μl). Si contiene Cys, use una pequeña cantidad de DMF en su lugar.
  • Si es neutro, los disolventes orgánicos suelen ser más efectivos (acetonitrilo, metanol, isopropanol). Si es altamente hidrofóbico, use una pequeña cantidad de DMSO. Precaución: péptidos con cisteína, metionina o triptófano son propensos a la oxidación por DMSO.

Una vez disuelto, diluya la solución a la concentración deseada añadiendo lentamente la solución de péptido en una solución amortiguada (buffer). Se recomienda preparar la solución madre a una concentración mayor que la requerida por el ensayo experimental.

La solución de péptido debe alicuotarse y almacenarse a -20°C. Para péptidos sensibles a la oxidación, almacénelos en un ambiente libre de oxígeno.

Purificación de Péptidos

Purificación de Péptidos

En la era moderna, los avances en la síntesis de péptidos han permitido la producción a gran escala. Con el aumento de la producción, la implementación de métodos efectivos de purificación se ha vuelto crítica. En Vital Boost, garantizamos que nuestros péptidos cumplen con los más altos estándares de pureza. Esta sección detalla aspectos de la purificación y las posibles impurezas que pueden eliminarse.

Los péptidos son moléculas complejas. Durante la síntesis, se debe prestar especial atención para maximizar la eficiencia y el rendimiento. Mientras que la cristalización es efectiva para otros compuestos, muchos procesos de purificación de péptidos utilizan principios de cromatografía, como la cromatografía de fase inversa de alta presión.

Eliminando Impurezas Específicas

Es vital que el péptido sintetizado final sea lo más puro posible. Los niveles mínimos de pureza aceptables varían según el propósito de la investigación; por ejemplo, los estudios in vitro generalmente requieren una pureza superior al 95%.

Durante la síntesis, pueden ocurrir impurezas específicas como productos de hidrólisis, secuencias de deleción (principalmente en SPPS), diastereómeros y subproductos formados durante la eliminación de grupos protectores. El proceso de purificación empleado debe ser capaz de aislar eficazmente el péptido objetivo de esta mezcla multifacética.

Estrategia de Purificación

Idealmente, el método de purificación debe ser lo más simple posible. A menudo, dos o más procesos secuenciales pueden dar excelentes resultados. Generalmente, el primer paso es una captura que elimina la mayoría de las impurezas. Un segundo paso, de "pulido", puede añadirse si se requiere una pureza mayor.

Procesos de Purificación

Los sistemas de purificación se componen de subsistemas integrales como preparación de buffers, entrega de solventes y columnas. La columna es el corazón del sistema. Además, es vital que todos los métodos se lleven a cabo de acuerdo con las Buenas Prácticas de Manufactura (GMP).

Cromatografía de Afinidad (AC)

Este proceso aísla péptidos aprovechando la interacción entre un péptido y un ligando particular unido a una matriz. El péptido deseado se une al ligando y el material no unido se lava. Esta unión es reversible, permitiendo recolectar el péptido purificado.

Cromatografía de Intercambio Iónico (IEX)

Aprovecha las diferencias de carga. Los péptidos de una carga se aíslan al enfrentarse a un medio cromatográfico con carga opuesta. Típicamente, el NaCl se usa para eluir la mezcla. Es un proceso de alta resolución y capacidad.

Cromatografía de Interacción Hidrofóbica (HIC)

Opera bajo el principio de hidrofobicidad. Los péptidos objetivo se aíslan por la interacción con la superficie hidrofóbica de un medio cromático. Un buffer de alta fuerza iónica mejora el proceso.

Filtración en Gel (GF)

Aísla péptidos aprovechando las diferencias en tamaño molecular. Solo se utiliza en muestras de pequeño volumen, pero ofrece muy buena resolución.

Cromatografía de Fase Inversa (RPC)

Ofrece muy alta resolución y separa péptidos de contaminantes utilizando la interacción reversible con una superficie hidrofóbica. Generalmente, la elución se logra aumentando la concentración de solventes orgánicos (típicamente acetonitrilo). La RPC se utiliza a menudo como paso de pulido.

Cumplimiento con GMP

Durante la síntesis y purificación, se debe prestar especial atención a seguir las GMP para asegurar que el péptido final sea puro y de alta calidad. Los procedimientos químicos y analíticos deben estar bien documentados.

En Vital Boost, nos adherimos a las prácticas más estrictas de la industria para proporcionar péptidos aptos para cualquier estudio o aplicación de investigación rigurosa.

Enlaces Peptídicos

Enlaces Peptídicos

¿Qué es un Enlace Peptídico?

Un enlace peptídico es un enlace covalente que se forma entre dos aminoácidos. Para formarlo, un grupo carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo amino de otro, liberando una molécula de agua (reacción de condensación). El enlace resultante es CO-NH.

Formación del Enlace

Para formar un enlace, las moléculas deben orientarse de manera que el grupo ácido carboxílico reaccione con el grupo amina. En su nivel más básico, esto forma un dipéptido.

Formación de Enlace Peptídico

La hidrólisis (descomposición química por reacción con agua) puede romper un enlace peptídico. Aunque lenta, los enlaces son susceptibles de romperse al contacto con agua. En el ámbito biológico, las enzimas pueden tanto formar como romper enlaces peptídicos.

Estructura del Enlace Peptídico

Aminoácidos y Enlaces

Estudios de difracción de rayos X indican que los enlaces peptídicos son rígidos y planos. Estas características se derivan principalmente de la interacción de resonancia de la amida: el nitrógeno de la amida puede deslocalizar su par de electrones hacia el oxígeno del carbonilo.

Esta resonancia afecta directamente la estructura. El enlace N–C es más corto de lo normal y el enlace C=O es más largo. En el péptido, el oxígeno del carbonilo y el hidrógeno de la amida están en una configuración trans, que es energéticamente más favorable.

La Polaridad del Enlace

Debido a la resonancia, el oxígeno tiene una carga negativa parcial y el nitrógeno una positiva parcial. Esto resulta en un dipolo permanente, haciendo que el enlace sea rígido y tenga aproximadamente un 40% de carácter de doble enlace.

Almacenamiento de Péptidos

Almacenamiento de Péptidos

Mejores Prácticas de Almacenamiento

Para preservar la integridad de los resultados de laboratorio, el almacenamiento adecuado es esencial. Las prácticas correctas pueden mantener los péptidos durante años y proteger contra contaminación, oxidación y degradación.

Una vez recibidos, es imperativo mantenerlos fríos y lejos de la luz. Para uso inmediato (días/semanas), la refrigeración a corto plazo (4°C) es aceptable. Los péptidos liofilizados suelen ser estables a temperatura ambiente por varias semanas.

Para almacenamiento a largo plazo (meses/años), es preferible un congelador a -20°C o -80°C. Evite ciclos repetidos de congelación y descongelación, ya que esto degrada el péptido.

Almacenamiento

Previniendo Oxidación y Contaminación

Es imperativo evitar la contaminación con aire y humedad. Permita que el péptido alcance la temperatura ambiente antes de abrirlo para evitar la condensación de humedad. Mantenga el contenedor cerrado tanto como sea posible y considere volver a sellar bajo atmósfera de gas inerte (nitrógeno) si es posible.

Muchos investigadores prefieren alicuotar la cantidad requerida para cada experimento en viales separados. Esta es una medida preventiva muy útil.

Almacenando Péptidos en Solución

La vida útil de las soluciones es mucho menor que la de los péptidos liofilizados. Si debe almacenar en solución, use buffers estériles a pH 5-6 y alicuote. Las soluciones son generalmente estables hasta 30 días refrigeradas, pero péptidos inestables deben congelarse.

Contenedores de Almacenamiento

Deben ser limpios, claros y estructuralmente sólidos (vidrio o polipropileno). Aunque el vidrio es ideal, el plástico de alta calidad también es común para evitar roturas durante el envío.

Resumen de Tips

Al almacenar péptidos recuerde:
  • Almacenar en lugar frío, seco y oscuro
  • Evitar ciclos repetidos de congelación/descongelación
  • Evitar sobreexposición al aire y luz
  • Alicuotar según requerimientos experimentales

Péptidos de Investigación

Péptidos de Investigación

¿Qué son los Péptidos de Investigación?

Investigación

Simplemente, son péptidos utilizados en investigación científica. Recientemente, han ganado reconocimiento por ser altamente selectivos y efectivos en Aplicaciones terapéuticas potenciales. Como resultado, hay un gran interés en su estudio para el desarrollo farmacéutico.

¿Péptidos de Investigación vs Medicinas?

Es importante destacar que los péptidos de investigación están disponibles solo para estudio y experimentación in-vitro ("en vidrio", fuera del cuerpo). Aunque muchos péptidos han sido evaluados en ensayos clínicos y existen medicamentos aprobados basados en péptidos (como Lupron o Victoza), los péptidos de investigación vendidos para laboratorio NO son medicamentos aprobados. Están destinados únicamente para investigación y no para tratamiento, prevención o cura de enfermedades en humanos sin la debida aprobación regulatoria.

Péptidos como Futuras Terapéuticas

Se han descubierto más de 7,000 péptidos naturales que juegan roles vitales como hormonas y factores de crecimiento. Su alta selectividad y potencia los convierten en candidatos ideales para el desarrollo terapéutico, especialmente en áreas como enfermedades metabólicas y oncología. Toda la investigación enfocada en desbloquear este potencial depende de los péptidos de investigación de alta calidad para la experimentación en laboratorio.

Péptidos vs Proteínas

¿Cuáles son las Diferencias?

Péptidos y proteínas, aunque similares, tienen diferencias clave. A menudo los términos se usan como sinónimos, pero sus características biológicas difieren. Para apreciar las diferencias, es importante entender los aminoácidos, los bloques de construcción de ambos.

Comparación Péptidos vs Proteínas

Aminoácidos

Son compuestos vitales que contienen un grupo amino y un grupo ácido carboxílico. Aunque se conocen cientos, solo veinte se combinan genéticamente en péptidos.

Cuando los grupos funcionales de los aminoácidos se unen para formar enlaces amida, se forma un péptido. El péptido más corto (2 aminoácidos) es un dipéptido; 3 es un tripéptido, etc.

Péptidos

Son cadenas cortas de aminoácidos. Generalmente, un "oligopéptido" tiene menos de diez aminoácidos, mientras que un "polipéptido" tiene más de diez.

Polipéptidos y Proteínas

Científicamente, se suelen diferenciar por tamaño y estructura. En cuanto a tamaño, un polipéptido de más de 50 aminoácidos se clasifica generalmente como proteína (aunque el umbral puede variar entre 40-100).

Estructuralmente, los polipéptidos cortos no suelen plegarse en una estructura fija. Las proteínas, sin embargo, se pliegan en estructuras tridimensionales estables necesarias para su función (como la hemoglobina).

¿Qué Término Usar?

Técnicamente, todas las proteínas son polipéptidos. Sin embargo, en investigación, es útil reservar el término "proteína" para cadenas largas y estructuralmente fijas, y "péptido" para cadenas más cortas (menos de 50 aminoácidos).